Презентация, доклад Пример необратимого ингибирования – ЛВ аспирин


Вы можете изучить и скачать доклад-презентацию на тему Пример необратимого ингибирования – ЛВ аспирин. Презентация на заданную тему содержит 55 слайдов. Для просмотра воспользуйтесь проигрывателем, если материал оказался полезным для Вас - поделитесь им с друзьями с помощью социальных кнопок и добавьте наш сайт презентаций в закладки!
Презентации» Образование» Пример необратимого ингибирования – ЛВ аспирин
500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500



Слайды и текст этой презентации
Слайд 1
Описание слайда:
Пример необратимого ингибирования – ЛВ аспирин

Слайд 2
Описание слайда:
Обратимое I связывается с E нековалентными связями → [IE] легко распадается, активность E при этом восстанавливается


Слайд 3
Описание слайда:
Конкурентное (изостерическое) I - структурный аналог S I связывается с активным центром E → между I и S возникает конкуренция за активный центр

Слайд 4
Описание слайда:
Пример конкурентного ингибирования – торможение сукцинатдегидрогеназы малоновой кислотой

Слайд 5
Описание слайда:
Для устранения действия конкурентного I необходимо увеличить концентрацию S или удалить I

Слайд 6
Описание слайда:
Конкурентное ингибирование (1 – без I, 2 – с I) графически выражается с помощью кривой Михаэлиса (а) и прямой Лайнуивера-Берка (б):

Слайд 7
Описание слайда:
Т.о., в присутствии конкурентного I Vmax реакции не меняется, а Кm увеличивается → сродство E к S уменьшается.

Слайд 8
Описание слайда:
На принципе конкурентного ингибирования основано действие многих ЛВ, например, группа ацетилхолинэстеразных препаратов, являющихся конкурентными I АХЭ по отношению к S ацетилхолину: прозерин, физостигмин, эндофоний, севин и др.

Слайд 9
Описание слайда:
Присоединение конкурентного I прозерина в акт.ц. АХЭ

Слайд 10
Описание слайда:
Необратимо действуют фосфоорганические препараты: армин, нибуфин, хлорофос, зарин, зоман, фосфорилируя каталитический участок АХЭ

Слайд 11
Описание слайда:
Сульфаниламид – структурный аналог парааминобензойной кислоты

Слайд 12
Описание слайда:
Фолиевая кислота образуется в клетках бактерий, если они получают п-аминобензойную кислоту. Сульфаниламиды ингибируют Е, у которых при синтезе фолиевой кислоты используется п-аминобензойная кислота

Слайд 13
Описание слайда:
Эти Е могут использовать в качестве S сульфаниламиды → синтезируется не фолиевая кислота, а ее аналог, не способный выполнять функции кофермента →

Слайд 14
Описание слайда:
→ в бактериальных клетках возникает недостаток фолиевой кислоты, нарушаются все реакции, в которых она участвует, и размножение бактерий становится невозможным

Слайд 15
Описание слайда:
Неконкурентное (аллостерическое) Это такое ингибирование, при котором I взаимодействует с Е не в активном центре (А), а в аллостерическом (R). Связывание I с R приводит к изменению конформации А и ↓ способности связываться с S.

Слайд 16
Описание слайда:

Слайд 17
Описание слайда:
Неконкурентное ингибирование (1 – без I, 2 – с I) графически выражается с помощью кривой Михаэлиса (а) и прямой Лайнуивера-Берка (б):

Слайд 18
Описание слайда:
Т.о. под действием неконкурентного I Vmax уменьшается, а Кm не изменяется → сродство E к S остается без изменений

Слайд 19
Описание слайда:
В роли регуляторов V ферментативных реакций наиболее часто выступают: гормоны, медиаторы, ионы металлов, коферменты, различные метаболиты и т.д. Ингибиторами аллостерических ферментов являются часто конечные продукты (Р), а исходные (S) активаторами.

Слайд 20
Описание слайда:

Слайд 21
Описание слайда:
Активаторы ферментов 1. Ионы K+, Na+, Mg2+, Mn2+, Co2+, Zn2+, Fe2+, Cl-, SO42-, PO43- и др. Механизм их действия: способствуют стабилизации А; участвуют в образовании мостика между E и S.

Слайд 22
Описание слайда:
2. Специфические агенты (н-р, HCl) и другие ферменты Регуляция сводится к превращению проферментов (неактивных предшественников Е) в активные Е под влиянием специфических агентов или других ферментов-протеиназ.

Слайд 23
Описание слайда:
Н-р, пепсиноген превращается в пепсин в результате ограниченного протеолиза: под действием HCl отщепляется пептид, который затрудняет доступ S к A профермента → E переходит в активную форму - пепсин, к-рый действуя на пепсиноген, делает то же самое, но с большей скоростью (аутокатализ).

Слайд 24
Описание слайда:
Активность некоторых Е может регулироваться с помощью химической модификации, н-р, путем фосфорилирования-дефорилирования:

Слайд 25
Описание слайда:

Слайд 26
Описание слайда:
3. Аллостерические активаторы Связываются с R, в результате чего конформация E изменяется т.о., что она оптимально соответствует структуре S

Слайд 27
Описание слайда:

Слайд 28
Описание слайда:
4. Активаторы, способствующие объединению неактивных субъединиц E в активный надмолекулярный комплекс, имеющий четвертичную структуру

Слайд 29
Описание слайда:
Изоферменты Это различные молекулярные формы одного и того же фермента, катализирующие одну и ту же реакцию, отличающиеся вследствие генетических различий особенностями строения и физико-химическими свойствами (первичной структурой, электрофоретической подвижностью, Кm, локализацией в клетке).

Слайд 30
Описание слайда:
Например, лактатдегидрогеназа (ЛДГ) имеет четвертичную структуру, содержит 2 типа субъединиц М и H (от heart - сердце). Путем комбинации этих двух субъединиц образуются 5 изоформ ЛДГ:

Слайд 31
Описание слайда:
ЛДГ1 – НННН (Н4) ЛДГ2 – НННМ (Н3М) ЛДГ3 – ННММ (Н2М2) ЛДГ4 – НМММ (НМ3) ЛДГ5 – ММММ (М4)

Слайд 32
Описание слайда:

Слайд 33
Описание слайда:
ЛДГ на электрофореграмме в различных органах

Слайд 34
Описание слайда:
Мультиэнзимные комплексы (МЭК) - надмолекулярные ферментативные системы, состоящие из различных Е, катализирующих последовательные этапы одного метаболического пути. Отдельные компоненты этих комплексов связаны между собой и функционируют только совместно.

Слайд 35
Описание слайда:
т.е. МЭК – это группа Е, катализирующая последовательное превращение S: А → В → С → D и т.д. Е1 Е2 Е3

Слайд 36
Описание слайда:
Существует несколько видов МЭК, в основе организации которых лежит единство: 1 – функциональное 2 – структурно-функциональное 3 – смешанный тип

Слайд 37
Описание слайда:
1 Отдельные Е объединены в полиферментную систему. Н-р, гликолиз: S1 → P1(S2) → P2 (S3) →... → P Е1 Е2 Е11 Каждая реакция катализируется отдельным Е и каждый из P является S следующего Е

Слайд 38
Описание слайда:
2 Е образуют структурные системы с определенной функцией при помощи Е-Е взаимодействий. Н-р, полиферментный комплекс – пируватдегидрогеназа, состоящий из 3-х E и 5 коферментов, участвующих в окислении ПВК

Слайд 39
Описание слайда:
Пируватдегидрогеназный комплекс

Слайд 40
Описание слайда:
синтетаза высших жирных кислот, состоящая из 7 структурно связанных Е, в целом выполняющих общую функцию – синтез жирных кислот.

Слайд 41
Описание слайда:
3 Представляет комбинацию обоих типов организации. Н-р, цикл Кребса, в котором часть Е объединена в α-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс (2), а другая часть соединена функционально (1)

Слайд 42
Описание слайда:
Биологическое значение Образуется «молекулярный конвейер», благодаря которому: значительно сокращается расстояние, на которое переносятся субстраты; Е работают более согласованно; облегчается регуляция Е; значительно экономится энергия.

Слайд 43
Описание слайда:
Медицинская энзимология Энзимопатология Энзимодиагностика Энзимотерапия

Слайд 44
Описание слайда:
Энзимопатология изучает наследственные или приобретенные дефекты ферментных систем – энзимопатии. Различают энзимопатии: 1 – первичные (наследственные) 2 – вторичные (приобретенные), наблюдающиеяся при всех болезнях

Слайд 45
Описание слайда:
Н-р, 1: Фенилкетонурия – заболевание, при котором отсутствует Е гидроксилаза, превращающая фенилаланин в тирозин. В результате накапливается фен и продукты его метаболизма, повреждающие нервную систему новорожденного ребенка → олигофрения (слабоумие)

Слайд 46
Описание слайда:
Энзимодиагностика заключается в постановке диагноза заболевания на основе определения активности Е в биологических жидкостях

Слайд 47
Описание слайда:
Например: При инфаркте миокарда увеличивается содержание ферментов ЛДГ1 и ЛДГ2, аспартатаминотрансферазы. При вирусном гепатите увеличивается содержание ЛДГ4 и ЛДГ5

Слайд 48
Описание слайда:
Энзимотерапия – использование ферментов в качестве лекарственных средств. Имеет много ограничений вследствие высокой иммуногенности ферментов.

Слайд 49
Описание слайда:
Имеет следующие направления: Заместительная терапия – использование ферментов в качестве лечебных препаратов в случае их недостаточности (пепсин, панкреатин)

Слайд 50
Описание слайда:
Использование в качестве дополнительных терапевтических средств (н-р, различные гидролитические ферменты для ускорения заживления ран – пепсин, трипсин, ДНК-азы, РНК-азы, гиалуронидазы)

Слайд 51
Описание слайда:
Трудности в использовании ферментов: нестабильность антигенные свойства практически невозможность доставки к клеткам-мишеням

Слайд 52
Описание слайда:
Для увеличения стабильности Е их связывают с различными инертными носителями (целлюлоза, крахмал). Для снижения антигенных свойств используют микрокапсулы (н-р, липосомы), тени эритроцитов (эритроцитарные молекулы без содержимого)

Слайд 53
Описание слайда:
Для направленного действия Е на мишень, на поверхности микрокапсулы прикрепляют векторную молекулу антитела, которое взаимодействует только со специфическим антигеном на поверхности клетки-мишени

Слайд 54
Описание слайда:
Ферменты широко используются для определения содержания различных веществ в биологических жидкостях Н-р, с помощью иммуноферментного анализа (ИФА)

Слайд 55
Описание слайда:
ИФА


Скачать презентацию на тему Пример необратимого ингибирования – ЛВ аспирин можно ниже:

Похожие презентации