Презентация, доклад Различают две основные теории специфичности ферментов:


Вы можете изучить и скачать доклад-презентацию на тему Различают две основные теории специфичности ферментов:. Презентация на заданную тему содержит 51 слайдов. Для просмотра воспользуйтесь проигрывателем, если материал оказался полезным для Вас - поделитесь им с друзьями с помощью социальных кнопок и добавьте наш сайт презентаций в закладки!
Презентации» Образование» Различают две основные теории специфичности ферментов:
500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500500



Слайды и текст этой презентации
Слайд 1
Описание слайда:
Различают две основные теории специфичности ферментов: «жесткого соответствия» «индуцированного соответствия»

Слайд 2
Описание слайда:
1-ая теория предложена Э. Фишером предусматривает наличие абсолютного совпадения А и S («ключ-замок»): S является как бы «ключом», соответствующим «замку» – А


Слайд 3
Описание слайда:
«Ключ к замку»

Слайд 4
Описание слайда:

Слайд 5
Описание слайда:
2-ую теорию предложил Кошленд По данной теории молекула фермента является гибкой, конформация фермента и активного центра могут изменяться при присоединении субстрата, т.е. взаимодействие происходит как бы «перчатка на руке»

Слайд 6
Описание слайда:
«Рука в перчатке»

Слайд 7
Описание слайда:
Модуль «Ферменты» Лекция 2 Механизм действия ферментов. Кинетика ферментативных реакций .

Слайд 8
Описание слайда:
Рассмотрим механизм действия ферментов: с точки зрения изменения энергетики химических реакций с точки зрения событий в активном центре

Слайд 9
Описание слайда:
Изменение энергии в ходе химической реакции

Слайд 10
Описание слайда:
Ферменты, как истинные катализаторы значительно повышают V определенных химических реакций, которые в их отсутствии протекают очень медленно.

Слайд 11
Описание слайда:
Диаграмма изменения свободной энергии реакции без и с Е

Слайд 12
Описание слайда:

Слайд 13
Описание слайда:
V реакции зависит от энергетического барьера, который реагирующим веществам нужно преодолеть. E + S = ES → E + P E – фермент, S – субстрат, P – продукт реакции.

Слайд 14
Описание слайда:
При образовании [E-S] комплекса происходит перераспределение электронной плотности в S и ослабление разрываемой связи → под действием фермента (Е) энергетический барьер (Ea) снижается и → реакция протекает очень быстро.

Слайд 15
Описание слайда:
Механизм катализа на примере ацетихолинэстеразы

Слайд 16
Описание слайда:

Слайд 17
Описание слайда:
Для выражения активности ферментов используют: международную единицу, катал, удельную активность, молярную активность

Слайд 18
Описание слайда:
Единицы ферментативной активности Международная единица – это такое количество Е, которое катализирует 1 мкмоль S или образование 1 мкмоль P за 1 мин при оптимальных условиях (t, pH, [S]), обозначается буквой Е 1Е = 1 мкМ/мин

Слайд 19
Описание слайда:
В системе СИ выражение активности фермента в каталах 1 катал (кат) – это такая каталитическая активность фермента, при которой 1 моль S превращается в P за 1 сек 1 кат = 1 М/сек

Слайд 20
Описание слайда:
1 кат = 1 М/сек = 60 М /мин = 60∙106 мкМ/мин = 6∙107 Е 1 Е = 1 мкМ/мин = 1/60 мкМ/сек = 1/60 мккат (·103) ≈ 16,67 нкат

Слайд 21
Описание слайда:
Удельная активность – ферментативная активность на единицу массы белка: Е/мг или кат/кг

Слайд 22
Описание слайда:
Молярная активность (число оборотов фермента) – количество молекул S, которое превращается в P одной молекулой фермента за 1 сек (при полном насыщении фермента субстратом)

Слайд 23
Описание слайда:
Ферментативная кинетика Основы кинетики ферментативных реакций были заложены в работах Л.Михаэлиса и М. Ментен

Слайд 24
Описание слайда:
Ферментативная кинетика k1 k3 E + S ↔ ES → E +P k2 По закону действующих масс: V1 = k1 [E]·[S] V2 = k2 [ES] V3 = k3 [ES]

Слайд 25
Описание слайда:
В момент наступления равновесия: V1 = V2 + V3 k1·[E]·[S] = k2·[ES] + k3·[ES] k1·[E]·[S] = (k2 + k3)·[ES] [E]·[S]/[ES] = (k2 + k3)/[k1] = Кm Кm - константа Михаэлиса

Слайд 26
Описание слайда:
Кm – основная характеристика ферментативной реакции, характеризует сродство E к S. Чем > Кm, тем < сродство E к S Кm измеряется в молях (10-5-10-6 М)

Слайд 27
Описание слайда:
Бриггс и Холдейн вывели математическое выражение зависимости V реакции от [S]: V = Vmax · [S] / (Кm+ [S]) Это уравнение Михаэлиса-Ментен (Бриггса-Холдейна)

Слайд 28
Описание слайда:
Графическая зависимость V от [S]

Слайд 29
Описание слайда:
Возможно 3 варианта решения уравнения Михаэлиса: 1. [S] > Кm → V = Vmax·[S]/ [S] = Vmax 2. Кm > [S] → V = Vmax·[S]/ Кm = К1 [S] т.е. V прямо пропорциональна [S] 3. [S] = Кm → V = Vmax·[S]/([S] + [S]) = Vmax/2

Слайд 30
Описание слайда:

Слайд 31
Описание слайда:
Физический смысл Кm заключается в том, что Кm численно равна [S], при которой V ферментативной реакции равна 1/2 Vmax

Слайд 32
Описание слайда:
Г. Лайнуивер и Д. Берк преобразовали уравнение Михаэлиса-Ментен, выразив обе части уравнения в виде обратных величин: 1/V = Кm/(Vmax·[S]) + [S]/(Vmax·[S]) или: Уравнение Лайнуивера-Берка

Слайд 33
Описание слайда:
Графическое выражение уравнения Лайнуивера-Берка

Слайд 34
Описание слайда:
Зависимость скорости реакции от концентрации фермента

Слайд 35
Описание слайда:
Зависимость скорости реакции от температуры

Слайд 36
Описание слайда:
Правило Вант-Гоффа справедливо лишь до 50-60о С

Слайд 37
Описание слайда:
Зависимость скорости ферментативной реакции от рН

Слайд 38
Описание слайда:
pH среды влияет на скорость диссоциации различных функциональных группировок, входящих в активный центр фермента (COOH, NH2)

Слайд 39
Описание слайда:
При изменении pH изменяется количество ионных связей в молекуле, а, значит, и конформация активного центра, что отражается на V реакции. Обычно оптимальное значение pH находится в ИЭТ.

Слайд 40
Описание слайда:
Оптимумы рН для некоторых ферментов

Слайд 41
Описание слайда:
Ингибиторы ферментов Ингибиторы – вещества, снижающие активность фермента. Ингибирование неспецифическое специфическое обратимое необратимое конкурентное неконкурентное

Слайд 42
Описание слайда:
Неспецифическое Обусловлено денатурацией фермента под влиянием физических и химических факторов: to, кислот, щелочей, ионизирующего излучения и т.д. Неспецифические ингибиторы (I) могут действовать на все ферменты.

Слайд 43
Описание слайда:
Специфическое Избирательный процесс, при котором I действует только на определенный фермент в низкой концентрации Необратимое I образует с E комплекс за счет прочных ковалентных связей, который не диссоциирует. Активность E после этого не восстанавливается.

Слайд 44
Описание слайда:
Пример – препарат аспирин

Слайд 45
Описание слайда:
Обратимое I связывается с E нековалентными связями → [IE] легко распадается, активность E при этом восстанавливается

Слайд 46
Описание слайда:
Конкурентное (изостерическое) I - структурный аналог S I связывается с активным центром E → между I и S возникает конкуренция за активный центр

Слайд 47
Описание слайда:
Пример конкурентного ингибирования – торможение сукцинатдегидрогеназы малоновой кислотой

Слайд 48
Описание слайда:
Для устранения действия конкурентного I необходимо увеличить концентрацию S или удалить I

Слайд 49
Описание слайда:
Конкурентное ингибирование графически выражается с помощью кривой Михаэлиса (а) и прямой Лайнуивера-Берка (б):

Слайд 50
Описание слайда:
На принципе конкурентного ингибирования основано действие многих ЛВ, например, группа ацетилхолинэстеразных препаратов, являющихся конкурентными I АХЭ по отношению к его S ацетилхолину: прозерин, физостигмин, севин и др.

Слайд 51
Описание слайда:
Присоединение конкурентного I прозерина в акт.ц. АХЭ


Скачать презентацию на тему Различают две основные теории специфичности ферментов: можно ниже:

Похожие презентации