Аминокислоты. Пептиды. Белки презентация

АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ

Структура и физико-химические свойства аминокислот 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты). Это -аминокислоты, в которых функциональные амино- и карбоксильная группы находятся у одного и того же  -углеродного атома. -Аминокислоты отличаются друг от друга структурой R-группы.

По структуре боковой группы R аминокислоты подразделяются на: По структуре боковой группы R аминокислоты подразделяются на: моноаминомонокарбоновые алифатические (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин); моноаминодикарбоновые и их амиды (аспарагиновая кислота и аспарагин, глутаминовая кислота и глутамин); диаминомонокарбоновые (аргинин, лизин) гидроксиаминокислоты (серин, треонин); серосодержащие (цистеин, метионин); ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан); гетероциклические (пролин, гистидин).

Протеиногенные аминокислоты делятся на: незаменимые – не могут синтезироваться в организме человека (треонин, метионин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан, лизин), частично заменимые – аргинин и гистидин заменимые – могут синтезироваться в организме.

-Аминоксилоты (кроме глицина) имеют в структуре хиральные (асимметричные) атомы С. -Аминоксилоты (кроме глицина) имеют в структуре хиральные (асимметричные) атомы С. Это обусловливает существование двух энантиомеров – L- и D-форм аминокислот.         Все аминoкиcлoты, входящие в состав белков, oтноcятcя к L-ряду. Аминокислоты, относящиеся к D-ряду, встречаются в некодируемых пептидах.

Химические свойства аминокислот Химические свойства аминокислот декарбоксилирования (образование аминов) и дезаминирования (образование карбоновых кислот); переаминирования с α-кетокислотами;  α-аминокислота + α-кетокислота ↔ ↔ α-кетокислота’ + α-аминокислота’ образование пептидной связи между α-СООН- и α-NH2-группами двух аминокислот (полимеризация аминокислот с образованием пептидов):   серин цистеин серилцистеин          

образования амидов и сложных эфиров; образования амидов и сложных эфиров; взаимодействие аминогрупп с альдегидами (образование шиффовых оснований); образование N-гликозидов (при взаимодействии с углеводами через аминогруппу); образование О-гликозидов (при взаимодействии с углеводами через карбоксильную группу); окисление SH-групп (образование дисульфидных соединений, например, димера цистеина - цистина); фосфорилирование гидроксиаминокислот (образование сложных фосфорных эфиров); окисление гуанидиновой группы аргинина.

Универсальной качественной реакцией на α-аминокислоты, является их взаимодействие с нингидрином, сопровождающееся образованием окрашенного продукта фиолетового цвета (пурпура Руэмана). Универсальной качественной реакцией на α-аминокислоты, является их взаимодействие с нингидрином, сопровождающееся образованием окрашенного продукта фиолетового цвета (пурпура Руэмана).

Амфотерные свойства аминокислот Амфотерные свойства аминокислот α-Аминокислоты в водных растворах существуют преимуществненно в виде биполярных, или цвиттер-ионов:      

Степень диссоциации ионогенных групп зависит от рН. Степень диссоциации ионогенных групп зависит от рН. Значение рН раствора, при котором суммарный заряд молекулы аминокислоты равен «0», называется изоэлектрической точкой рI и определяется по формуле: рI=(pK1+pK2)/2 pK1 – константа диссоциации α-карбоксильных групп; pK2 – константа диссоциации α-аминогрупп. Если аминокислота содержит дополнительные ионогенные группы, то при расчете рI учитывается их вклад.

Значение рН водного раствора химически чистой аминокислоты называется изоионной точкой. Значение рН водного раствора химически чистой аминокислоты называется изоионной точкой. Значения изоэлектрической и изоионной точек в разбавленных растворах приблизительно равны.

Свойства пептидной связи: Свойства пептидной связи: пептидная группа жесткая планарная (плоская) структура и вращение вокруг пептидной связи невозможно; пептидная связь имеет транс-конфигурацию (только остатки пролина образуют пептидную связь в цис-конфигурации); для пептидной группировки характерна кето-енольная таутомерия.

По числу аминокислотных остатков: По числу аминокислотных остатков: олигопептиды (до 10 аминокислотных остатков); полипептиды (от 10 до 50 аминокислотных остатков). По составу пептиды подразделяются на: простые (гомомерные) – состоят только из аминокислотных остатков; сложные (гетеромерные) – дополнительно включены не аминокислотные компоненты (углеводы, липиды, металлы и др.).

Полипептиды, состоящие более, чем из 50 аминокислотных остатков, относятся к белкам, или протеинам. Полипептиды, состоящие более, чем из 50 аминокислотных остатков, относятся к белкам, или протеинам. В структуре белковой молекулы выделяют 4 уровня организации.

В зависимости от степени асимметрии молекулы белка, имеющие пространственную структуру (конформацию), подразделяются на: В зависимости от степени асимметрии молекулы белка, имеющие пространственную структуру (конформацию), подразделяются на: - глобулярные (при соотношении длинной оси к короткой 3:5); - фибриллярные (при соотношении осей 80:150).

Формирование третичной структуры приводит к образованию функционально активной, или нативной, белковой структуры. Формирование третичной структуры приводит к образованию функционально активной, или нативной, белковой структуры.

Физико-химические свойства белков Физико-химические свойства белков Большинство белков – это водорастворимые вещества. В растворах белки проявляют коллоидные свойства и отличаются: - высокой вязкостью; - способностью к образованию гелей; - неспособностью проходить через полупроницаемые мембраны.

Белки способны взаимодействовать и с катионами, и с анионами. Белки способны взаимодействовать и с катионами, и с анионами. Способность белков взаимодействовать с различными заряженными веществами может приводить к их осаждению, т.к. происходит изменение заряда молекулы.

Денатурация – изменение пространственной структуры, которая происходит в связи с разрывом связей, поддерживающих и образующих пространственную структуру. Денатурация – изменение пространственной структуры, которая происходит в связи с разрывом связей, поддерживающих и образующих пространственную структуру. Происходит нарушение четвертичного, третичного и вторичного уровней организации белка. Факторы денатурации: физические (механические воздействия, высокие и низкие температуры, ультразвук, радиация и др.); химические (концентрированные неорганические и органические кислоты, концентрированные щелочи, органические растворители и т.д.). Процесс, обратный денатурации, называется ренатурация.

Классификация белков Классификация белков В зависимости от состава белки делятся на простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот. Альбумины и глобулины – глобулярные транспортные и запасные белки. Протамины – основные белки. Гистоны – ядерные основные белки. Проламины, глютелины – кислые растительные белки.  

Сложные белки кроме белковой части имеют структуры небелковой природы. Сложные белки кроме белковой части имеют структуры небелковой природы. Хромопротеины –окрашенные белки: гемопротеины, флавопротеины, родопсин и др. Фосфопротеины – содержат остатки фосфорной кислоты. Гликопротеины – содержат ковалентно связанные моно- и олигосахариды. Нуклеопротеины – содержат белок и нековалентно связанные остатки нуклеиновых кислот.  Липопротеины – гидрофобные белки, содержащие нековалентно связанные липиды. Металлопротеины – сложные белки, содержащие атомы (ионы) металлов.

Функции белков Функции белков Каталитическая функция. Структурная функция. Транспортная функция Защитная функция. Регуляторная функция. Двигательная функция.

ферменты Ферменты - природные биокатализаторы белковой природы.

СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ Общие со всеми катализаторами: 1. способность катализировать только термодинамически возможные процессы. 2. ускорение наступления состояния равновесия обратимого процесса, без смещения равновесия в сторону прямой или обратной реакции. 3. не расходуются и не модифицируются в процессе катализа.

Специфические свойства: Специфические свойства: 1. более высокая активность ферментов по сравнению с неорганическими катализаторами. 2. высокую специфичность действия ферментов. 3. способность реагировать на различные регуляторные воздействия. 4. свойства, обусловленные белковой природой абсолютного большинства ферментов (термолабильность, зависимость активности от величины рН среды и др.).

Структура ФЕРМЕНТОВ Простые ферменты – однокомпонентные, состоят только из полипептидной части; Сложные ферменты (холофермент) – двухкомпонентные, кроме полипептида (апофермента) содержат дополнительный компонент небелковой природы (кофактор). Область фермента, в которой происходит связывание и превращение субстрата, называется активным центром.

Единицы и формы выражения активности ферментов Единицы и формы выражения активности ферментов   1 катал (каt) – количество фермента, которое катализирует превращение 1 моль субстрата за 1 сек при 25оС.   1 международная единица (МЕ) – количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата за 1 мин при 25оС.   Удельная активность - число единиц активности фермента, приходящихся на 1 мг белка.