Фолдинг белка. Физико-химические свойства белков презентация

Фолдинг белка. Физико-химические свойства белков

Шапероны Конститутивные – участвуют в фолдинге белка Индуцибельные – их синтез связан с ответом на стрессовые реакции (гипертермия, гипербария и т.д) Белки теплового шока (БТШ), heat shock proteins (Hsp)

Шапероны Семейства: Hsp 100 Hsp 90 Hsp 70 Hsp 60 (шаперонины) Малые шапероны (Hsps, sHsps и др.)

Шапероны Hsp 40

Шапероны Hsp 40 Hsp 40 + белок Hsp 70

Шапероны. Hsp 60 (шаперонины)

Шапероны. Hsp 60 (шаперонины)

Шапероны Функции шаперонов: фолдинг белка (3-я и 4-я структуры) транспорт белка через мембраны (из ядра, из митохондрий) участие в сигнальной трансдукции регуляция клеточного цикла регуляция апоптоза защита белков от агрегации и потери нативной конформации

Прионы

Белковые растворы Свойства

Белковые растворы. Свойства коллоидов: Высокая вязкость Медленное диффундирование Набухание Эффект Тиндаля Не диализируются Золь Гель Коацервация Синерезис

Растворимость белков в зависимости от рН среды растворимость min max Нейтральные белки рН 7,0 ˂7,0˃ Кислые белки рН˂7,0 рН˃7,0 Основные белки рН˃7,0 рН˂7,0 Минимальная растворимость при pH=pI

Дегидратация (высаливание) белка Факторы: а) соли щелочных, щелочно-земельных металлов, соли аммония лиотропные ряды : Li + ˃ Na+ ˃ NH4+ ˃ K+ ˃Mg2+˃ Ca2+ SO4- ˃ F- ˃ CH3COO־˃ Cl-˃ NO3-˃ I- б) спирт до 70 , ацетон в) мочевина ( низкие концентрации) NH2 C NH2 O

Денатурирующие факторы физические

Спектры поглощения белков в инфракрасной области (для всех белков) УФ в трех зонах (для всех белков): а) λ= 280 нм (ароматические АК) б) λ= 210-250 нм (ароматические АК, водородные связи, α-спираль) в) λ= 186 нм (пептидные связи) В видимой области спектра (хромопротеины)